Хемоглобин

Од Википедија, слободна енциклопедија

Тродимензионална структура на хемоглобинот.
Тродимензионална структура на хемоглобинот.
Хем група во хемоглобинот: порфирински прстен со железо-(II)-јон.
Хем група во хемоглобинот: порфирински прстен со железо-(II)-јон.

Хемоглобинот е респираторниот пигмент на ‘рбетниците. Од него потекнува црвената боја на еритроцитите, а со тоа и на крвта. Тој претставува сложен протеин (протеид) кој се состои од протеинска компонента глобин и простетична група хем. Скратено се обележува со Hb. Молекулската маса на хемоглобинот изнесува 67,000. Протеинската компонента е составена од четири полипептидни ланци, и тоа два α и два β. Секој од нив содржи по една простетична група (хем), така што во молекулата на хемоглобинот има исто така и четири хема.

Железото во хемоглобинот се наоѓа во облик на двовалентен јон Fe++. Со една координативна врска, железото во секој хем е поврзано со глобинот преку амино киселината хистидин. Покрај тоа, и две карбоксилни групи од пропионската киселина на хемот се сврзани за глобинот.

Содржина

[уреди] Видови хемоглобин

Хемоглобините на различните животни имаат иста простетична група (хем), но протеинската компонента (глобин) е со различен состав, специфичен за поодделните видови. Според тоа, и исти видови на животни содржат различни хемоглобини. Така на пример, во крвта на возрасен човек се наоѓаат два вида на хемоглобин: адултен хемоглобин (HbA) и хемоглобин A2 (HbA2). И двата се состојат од четири полипептидни ланци, и тоа хемоглобинот А од два α и два β, а хемоглобинот А2 од два α и два δ. Хемоглобинот на човековиот фетус содржи фетален хемоглобин (HbF), кој е составен од два α и два γ полипептидни ланци. α ланецот се состои од 141 амино киселина, а β, γ и δ од 146. Последните три се разликуваат по тоа што на одделни места на полипептидниот ланец имаат различни амино киселини.

[уреди] Физички својства

Хемоглобините и нивните деривати имаат карактеристични апсорпциони спектри, така што можат лесно да се идентификуваат. Хемоглобините на различни животни кристализираат во различни кристални облици и различно се раствораат.

[уреди] Функција

Оксихемоглобин и хемоглобин.

Кај животинските организми хемоглобинот има респираторна функција. Оваа физиолошки најважна особина на хемоглобинот се основа на тоа што тој се соединува со воздушниот кислород при што се добива лабилно соединение оксихемоглобин. Во оксихемоглобинот, молекулата на кислородот е координативно сврзана за железото од хемот кое не ја менува својата валентност, туку останува двовалентно. Оксихемоглобинот е молекулско соединение на хемоглобинот со кислородот, а не оксидационен производ на хемоглобинот. Процесот се нарекува оксигенација. Секој атом на железо врзува по една молекула на кислород, а бидејќи во хемоглобинот има четири хема, реакцијата на респирација е следна:

\mbox{Hb}+\mbox{O}_2 \to \mbox{HbO}_2

Оксигенацијата на хемоглобинот, миоглобинот и еритрокурионот е повратна реакција која има своја константа на рамнотежа. За полесно разбирање, тука ќе биде претставена оксигенацијата на миоглобинот (Mb), кој има еден атом на железо и сврзува една молекула на кислород кога образува оксимиоглобин. Реакцијата на миоглобинот со кислородот е:

\mbox{Mb}+{\mbox{O}_2 \to \mbox{MbO}_2}

Константата на рамнотежа за реакцијата е:

\mbox{K}={{(\mbox{MbO}_2)} \over {(\mbox{Mb}) \cdot (\mbox{O}_2)}}

Концентрацијата на кислородот е пропорционална со неговиот парцијален притисок и затоа наместо O2, може да се напише pO2:

\mbox{K}={\mbox{(MbO)}_2 \over \mbox{(Mb)} \cdot \mbox{pO}_2} или {(\mbox{MbO}_2) \over \mbox{(Mb)}}={\mbox{K} \cdot \mbox{pO}_2}, а за хемоглобинот {\mbox{(HbO)}_2 \over \mbox{(Hb)}}={\mbox{K} \cdot (\mbox{pO}_2)}^n

Се добива дека односот на концентрацијата на оксимиоглобинот и миоглобинот зависи од парцијалниот притисок на кислородот. Тоа важи и за хемоглобинот. Со зголемување на притисокот на кислородот се зголемува и концентрацијата на оксихемоглобинот, а се смалува концентрацијата на хемоглобинот и обратно.

Сигмоидна крива која ја прикажува зависноста на парцијалниот притисок на кислородот и хемоглобинот и оксихемоглобинот.
Сигмоидна крива која ја прикажува зависноста на парцијалниот притисок на кислородот и хемоглобинот и оксихемоглобинот.

Оксихемоглобинот е слаба киселина која со зголемувањето на концентрацијата на водородни јони во средината дисоцира на хемоглобин и кислород. Со зголемување на концентрацијата на CO2 во ткивата, кое е проследено и со зголемување на концентрацијата на водородни јони, поволно влијае, покрај намалениот pO2, на ослободување на кислородот од оксихемоглобинот.

Хемоглобините на различни животни имаат различен афинитет кон кислородот. Така, хемоглобинот на луѓето има поголем афинитет од кучешкиот или кокошкиниот.

[уреди] Хемоглобинот како пуфер

Хемоглобинот, како и сите протеини, има својства на пуфер. Бидејќи во крвта има најмногу хемоглобин (10-14 g%), до 60% од пуферскиот капацитет на крвта доаѓа од хемоглобинот. Во ткивата се ослободуваат толку молекули на CO2 колку што pH на крвта би требало да се смали од 7,4 на 4,0, а тоа не се случува. Хемоглобинот и оксихемоглобинот имаат изоелектрична точка при pH од 6,8, односно 6,65. При pH на крвта, тие се однесуваат како слаби киселини кои реагираат со катјоните и прита даваат соли: карбохемоглобин (KHb) и карбоксихемоглобин (KHbO2). Кога на овие соли се делува со јаглеродна киселина, се ослободува хемоглобинот, а јаглеродната киселина преминува во бикарбонат:

\mbox{KHb}+\mbox{H}_2\mbox{CO}_3 \to \mbox{HHb}+\mbox{KHCO}_3

Во крвта, најголем дел од јаглеродниот диоксид се наоѓа во вид на бикарбонат и pH на крвта останува константна.

Покрај тоа што хемоглобинот како пуфер спречува да не дојде до промена на концентрацијата на водородни јони во крвта, тој исто така еден дел од CO2 го сврзува за глобинот, давајќи карбаминохемоглобин:

\mbox{HbNH}_2+\mbox{CO}_2 \to \mbox{HbNH-COOH}

Во белите дробови, со дејството на посилната киселина оксихемоглобин на карбаминохемоглобинот, се ослободува CO2 од неговата молекула и тој преминува во хемоглобин.